Астрологические исследования

Базы данных

Выборка для 26 марта по всем годам

Имя	Дата	Время	Зона	Место	Широта	Долгота	Пол
Carl E. Wieman	26.03.1951	12:00	-8 PST	Корваллис, Орегон, США	44.33.53.N	123.15.39	-
Carl E. Wieman	Residence: USA 2001 Nobel Pr Physics For the achievement of Bose-Einstein condensation in dilute gases ofalkali atoms, and for early fundamental studies of the properties of the condensates
АНФИНСЕН (Anfinsen), Кристиан	26.03.1916	12:00	-5 EST	Monessen, Пенсильвания, США	40.09.00.N	79.53.00	-
АНФИНСЕН (Anfinsen), Кристиан	----------- Нобелевская премия по химии, 1972 г. совместно со Станфордом Муром и Уильямом Х. Стайном. Американский биохимик Кристиан Бемер Анфинсен родился в Монессене (штат Пенсильвания), маленьком промышленном городке близ Питтсбурга. Его отец, в честь которого он был назван, иммигрировал в США из Норвегии, и мать, София Анфинсен (в девичестве Расмуссен), была тоже по происхождению норвежкой. По окончании местной школы А. поступил в Свортмор-колледж, где в 1937 г. ему была присвоена степень бакалавра. Затем он изучал органическую химию в Пенсильванском университете, одновременно выполняя обязанности помощника преподавателя по данному предмету. В 1939 г. он получил степень магистра наук, а в следующем году переходит в Карлсбергскую лабораторию в Копенгагене (Дания) в качестве стипендиата Американо-Скандинавского фонда. Вернувшись в 1940 г. в США, А. получает стипендию в Гарвардском университете. Три года спустя там же ему присуждается степень доктора по биохимии, и он становится преподавателем факультета биологической химии в Гарвардской медицинской школе в Бостоне. В 1944...1946 гг. он служит на гражданском положении в Управлении научно-исследовательских и опытно-конструкторских работ США. В течение академического 1947/48 г. он был младшим исследователем Американского онкологического общества при биохимическом отделении Нобелевского института в Швеции, где работал под руководством А. Хуго Теорелля. После возвращения в США А. стал адъюнкт-профессором в Гарварде, но в конце года оставляет этот пост и возглавляет лабораторию клеточной физиологии при Национальном кардиологическом институте, входящем в состав Национального совета здравоохранения (НСЗ) в Бетезде (штат Мэриленд). В докторской диссертации А. описал свои исследования по разработке методов измерения активности ферментов, находящихся в сетчатке глаза. Ферменты - это цепочки аминокислот, управляющих химическими реакциями в живых организмах. Так как ферменты в большей степени каталитические, а не структурные белки (аналогичные мышечным белкам), то они управляют реакциями, сами не вступая в них. Когда А. приступил к этой работе, было известно, что цепочка из аминокислот скручена в трехмерную сферическую форму. Предполагалось, что каждый тип белка скручен, хотя и неизвестно, каким образом, и принимает определенную, только для него характерную форму, которая связана с его функцией. Однако никто в то время еще не определил полную аминокислотную последовательность какого-либо фермента и ничего не знал о том, как ферменты контролируют огромный набор известных биохимических реакций. А. считал, что для понимания взаимосвязи структуры и функции ферментов необходимо изучить процесс их собирания в живых организмах. В середине 40-х гг. он и его коллега Дэвид Штейнберг начали исследовать процесс включения аминокислот, меченных изотопами, в белки. Ранее Фредерик Сенгер в Кембриджском университете в Англии определил последовательность из 51-й аминокислоты белка инсулина. Применив методы Сенгера в своих исследованиях, А. предположил, что если он синтезирует цепочку аминокислот, присоединяя их одну за другой, и будет измерять ее активность после каждой стадии, то он сможет точно определить взаимосвязь между свойствами фермента и аминокислотной последовательностью. Для своих исследований он выбрал рибонуклеазу быка - фермент, состоящий из 124 аминокислот и синтезирующийся в поджелудочной железе. Расщепляя нуклеотидную цепочку рибонуклеиновой кислоты (РНК) в пище, рибонуклеаза делает возможным повторное использование в организме компонентов этой цепочки. Почти в то же самое время исследовательская группа Рокфеллеровского института (ныне Рокфеллеровский университет), возглавляемая Станфордом Муром и Уильямом Х. Стайном, приступила к работе над аналогичной проблемой. Вскоре А. понял, что эта группа может определить аминокислотную последовательность фермента раньше, чем это сделает он сам. Присуждение Рокфеллеровской премии позволило А. взять отпуск в НСЗ и провести академический 1954/55 г. в Карлсбергской лаборатории, работая под руководством Кая Линдерстрема-Ланга. Будучи физикохимиком, Линдерстрем-Ланг помог А. в изучении ферментов, <лишив эти органические соединения, - как писал впоследствии сам А. - эти большие некристаллические макромолекулы, завесы таинственности>. Планируя вначале заняться только синтезом фермента, он тем не менее решил приступить к изучению всей молекулы рибонуклеазы, наблюдая за ней в различных условиях. В то время было известно, что белки денатурируют (теряют свою активность) в различных химических условиях. Денатурация наблюдается, когда силы, поддерживающие цепочку из аминокислот (первичная структура) в определенной, плотно упакованной конфигурации (третичная структура), разрушаются, переводя белки в состояние неупорядоченного клубка. Одним из факторов, поддерживающих третичную структуру, является наличие дисульфидных связей-мостиков, которые образуются между серосодержащими аминокислотами-цистинами. А. частично раскрутил рибо-нуклеазу, денатурируя ее и химически разрушая содержащиеся в ней четыре дисульфидные связи, для получения единственной хаотически скрученной (и потому неактивной) цепочки аминокислот. Затем он обнаружил, что, когда эту неупорядоченную структуру переводят в химическую среду, напоминающую ту, в которой рибонуклеаза находится в организме, первоначальная активная третичная структура постепенно восстанавливается. К 1962 г. А. завершил физико-химическое исследование, которое продемонстрировало его <термодинамическую гипотезу>. В соответствии с его точкой зрения, третичная структура активной рибонуклеазы формируется в результате перегруппировки аминокислот при физиологических условиях, причем эта конфигурация обладает наименьшей энергией и, следовательно, является наиболее стабильной. Только одна аминокислотная последовательность определяет и третичную структуру фермента, и его функциональную активность. В 1962 г. А. покинул НСЗ и стал профессором биохимии в Гарвардской медицинской школе, но в следующем году он вернулся и возглавил лабораторию химической биологии в Национальном институте артрита, метаболизма и заболеваний пищеварительной системы. Здесь в течение 60-х гг. он изучал структурно-функциональные взаимосвязи многих белков. Поняв, что может упростить свою работу, использовав фермент, не содержащий дисульфидных связей, А. исследовал молекулу нуклеазы из бактерии Staphylococcus aureus. К 1970 г. фермент был окончательно синтезирован исследователями из Рокфеллеровского университета. <За работу по исследованию рибонуклеазы, особенно взаимосвязи между аминокислотной последовательностью и ее биологически активными конферментами>, А. была вручена половина Нобелевской премии по химии за 1972 г. Мур и Стайн разделили вторую часть премии за аналогичную работу. В речи при презентации член Шведской королевской академии наук Бо Г. Мальмстрем поздравил трех лауреатов, которые вооружили других исследователей <подходом для решения проблем ферментативной активности на молекулярном уровне>. Мальмстрем отметил, что особый интерес А. был сконцентрирован на механизме, ответственном за конфигурацию пептидной цепочки. <В серии изящных экспериментов он показал, что необходимая информация заключена в линейной последовательности аминокислот пептидной цепочки, что никакой дополнительной генетической информации, большей, чем та, которая заключена в ДНК, не требуется>. После получения Нобелевской премии А. заинтересовался интерфероном - белком, который играет ключевую роль в защите организма против вирусов и рака. После выделения этого вещества он предпринял серию исследований по изучению его структуры и свойств. В 1982 г. он получает пост профессора биологии в Университете Джонса Хопкинса. В 1941 г. А. женился на Флоренс Бернайс Кененджер, у них трое детей - две дочери и сын. В 1978 г. они развелись. В следующемгоду А. женился на Либби Эстер Шульман-Эли. На досуге он занимается парусным спортом и слушает музыку. А. является членом совета Вейцмановского института наук в Реховоте (Израиль) и членом Американского общества биохимиков, американской Национальной академии наук и Датской королевской академии. В 1954 г. он получил премию гражданской службы Рокфеллеровского фонда. Ему присвоены почетные ученые степени Сортмор-колледжа, Провиденс-колледжа, Нью-Йоркского медицинского колледжа, а также Джорджтаунского. Пенсильванского и Брансдейского университетов.
КАЦ (Katz), Бернард	26.03.1911	12:00	+1 CET	Лейпциг, Германия	51.19.00.N	12.20.00	-
КАЦ (Katz), Бернард	----------- Нобелевская премия по физиологии и медицине, 1970 г. совместно с Джулиусом Аксельродом и Ульфом фон Эйлером. Английский биофизик Бернард Кац родился в Лейпциге. Он был единственным ребенком в семье Евгении Кац (Рабинович) и Макса Каца. В 1929 г. он закончил гимназию Альберта (подготовительную школу колледжа) и поступил в Лейпцигский университет на медицинский факультет. Во время учебы в университете его особенно заинтересовали проблемы функций и электрических свойств нервных клеток. В 1933 г., за год до получения медицинского диплома, К. была вручена премия Зигфрида Гартена за физиологические исследования. В это время в Германии к власти пришел Гитлер, и нацистское правительство стало изгонять евреев из университетов, исследовательских лабораторий и других учреждений. Поскольку К. был евреем, оставаться в Германии для него было опасно, поэтому в 1935 г. он переехал в Англию. Здесь К. продолжил исследования в области нейрофизиологии в Лондонском университете под руководством Арчибалда В. Хилла и в 1938 г. получил докторскую степень. К этому времени стало ясно, что мировая война неизбежна, и поэтому К. принял предложение Джона К. Эклса переехать в Австралию, где он был бы в безопасности. К. поступил на работу в госпиталь Сиднея и в 1941 г. получил гражданство Британского содружества. Однако уже через год, когда Австралии начало угрожать вторжение японских войск, К. записался в Королевские военно-воздушные силы Австралии и до конца войны служил офицером радиолокации в Тихоокеанском регионе. В начале 40-х гг. К., Эклс и их коллега Стефан Каффлер изучали передачу возбуждения с нервных клеток на мышечные волокна. До первой мировой войны большинство нейрофизиологов полагали, что нервные клетки возбуждают мышечные волокна или другие нервные клетки путем прямого электрического воздействия, подобно тому как электрические импульсы распространяются по отдельным нервным клеткам. Однако исследования, проведенные Отто Леей и Генри Х. Дейлом в 20-х - начале 30-х гг., доказали, что возбуждение распространяется через синапсы (специализированные структуры, в которых возбуждение переходит с нервного волокна на нервное волокно либо с нервного волокна на мышечное волокно или какую-нибудь другую клетку) с помощью химических посредников - медиаторов. Среди исследователей, придерживающихся электрической теории синаптической передачи, вплоть до 40-х гг. наиболее ярким и последовательным был Эклс. Однако после исследований К. и Каффлера, посвященных влиянию химических веществ на передачу в нервно-мышечном синапсе, его взгляды изменились. По окончании второй мировой войны Эклс переехал в Новую Зеландию, где провел эксперименты, окончательно разрушившие его собственную гипотезу. После возвращения в Лондон в 1946 г. К. вновь поступил в лабораторию Хилла в Университетском колледже. Поскольку К. прекрасно знал электрофизиологические методы изучения нервных клеток, но не был специалистом в области биохимии, он временно прекратил работы по изучению химических процессов в синапсах и присоединился к исследованиям Алана Ходжкина и Андру Хаксли, которые изучали свойства импульсов (потенциалов действия) в отдельных нервных клетках. Ученые обнаружили, что этот процесс подчиняется чисто биофизическим закономерностям. В 1950 г. К. вернулся к работам по изучению нервно-мышечного соединения и вместе со своим коллегой Полом Фет-том применил новые методики для регистрации электрических импульсов в отдельных нейронах. Исследователей интересовала электрическая активность так называемых концевых пластинок мышечного волокна, которую они записывали прямо через синапс, образованный нервным окончанием. К тому времени Дейл установил, что эта активность возникает при выделении из нервных окончаний медиатора ацетилхолина. Именно взаимодействие между ацетилхолином и мышечным волокном приводит к электрическому возбуждению и мышечному сокращению. Как писал впоследствии К., в ходе этих экспериментов исследователи <столкнулись с совершенно неожиданным явлением. Оказалось, что даже без какого-либо раздражения концевая пластинка мышечного волокна не находится в состоянии покоя, а, напротив, в ней регистрируется электрическая активность в виде отдельных и возникающих случайным образом слабых потенциалов концевой пластинки>. В последующих исследованиях, в частности вместе с Хосе дель Кастильо, К. обнаружил, что <каждый слабый потенциал концевой пластинки обусловлен одновременным действием большого количества молекул ацетилхолина, выделяющихся в виде кванта из окончаний эфферентного нервного волокна>. Результаты этих работ были опубликованы в 1954 г., и в этом же году ряд специалистов по электронной микроскопии, в т.ч. Джордж Э. Паладе, впервые описали ультраструктуру синапсов. При этом была обнаружена удивительная особенность - в пресинаптической области (т.е. в окончании эфферентного волокна) содержится множество мелких пузырьков. Два года спустя К. и дель Кастильо предположили, что эти пузырьки содержат ацетилхолин. Когда такой пузырек сливается с синаптической мембраной, выбрасывается один квант медиатора, молекулы-медиаторы диффундируют через синаптическую щель, взаимодействуют с мышечной клеткой, и в ней возникает одиночный слабый потенциал концевой пластинки. Таким образом, как писал впоследствии К., было установлено, что <обычный потенциал концевой пластинки образуется в результате статистического суммирования отдельных квантов, аналогичных спонтанно возникающим слабым потенциалам>. Вскоре К. задал себе важнейший вопрос: <Каким же образом импульс, приходящий в нервное волокно... увеличивает вероятность одного <квантового события>?> В течение следующих 10 лет К. и его коллега Рикардо Миледи в своих исследованиях пытались ответить на этот вопрос с помощью методик, подобных тем, которые применяли К., Ходжкин и Хаксли при изучении потенциала действия. К этому времени уже было установлено, что потенциал действия обусловлен перемещением ионов натрия и калия через мембрану нервных клеток. В 1967 г. К. и Миледи доказали, что выделение медиатора связано с ионами кальция. С помощью точных методик, позволяющих исследовать очень слабые сигналы, К. и его коллеги количественно измерили электрические изменения, вызываемые действием одной молекулы ацетилхолина, и показали, что каждый слабый потенциал концевой пластинки соответствует эффекту нескольких тысяч этих молекул, т.е. как раз такому количеству, которое должно было находиться в одном синаптическом пузырьке. <За открытия в области изучения медиаторов нервных волокон и механизмов их сохранения, выделения и инактивации> К. в 1970 г. был удостоен Нобелевской премии по физиологии и медицине. Эту премию он разделил с Ульфом фон Эйлером, ученым, обнаружившим, что медиатором симпатической нервной системы (отдела вегетативной, или автономной, нервной системы, обусловливающего реакцию организма на стресс) служит норадреналин (норэпинефрин), а также Джулиусом Аксельродом, исследовавшим образование, выделение из синаптических пузырьков и повторное использование норадреналина. Аксель-род исследовал также влияние психотропных препаратов на активность медиаторов и установил, что норадреналин, как и ацетилхолин, выделяется из синапсов в виде дискретных квантов. Эти и другие открытия показали, что представления К. о механизме выделения медиаторов справедливы не только для холинергических синапсов (т.е. синапсов, медиатором которых служит ацетилхолин), но и для всех структур нервной системы. С 1946 г. К. работал в Университетском колледже в Лондоне - сначала в должности заместителя директора по биофизическим исследованиям, а затем, в 1950...1951 гг., - преподавателем физиологии. В 1952 г. он получил должность профессора биофизики и заведующего кафедрой биофизики. В 1945 г. К. женился на Маргарет Бенли. В семье К. двое детей. В 1969 г. К. было пожаловано дворянское звание. Он удостоен медали Бейли Королевского общества врачей (1967) и медали Копли Королевского научного общества (1967). К. является членом Итальянской национальной академии наук, Датской королевской академии наук и искусств, Американской академии наук и искусств и Национальной академии наук США. Кроме того, он имеет почетные звания Кембриджского университета и Вейцмановского института (Израиль).
Кира Найтли	26.03.1985	12:00	0		0.00.00.N	0.00.00.E	Ж
Кира Найтли
ФО (Fo), Дарио	26.03.1926	12:00	+1 CET	Leggiuno-Sangiamo, Варезе, Италия	45.55.00.N	8.37.00	-
ФО (Fo), Дарио	----------- Нобелевская премия по литературе, 1997 г. Итальянский драматург, актер, режиссер Дарио Фо родился 26 марта 1926 г. в маленьком итальянском городе Джиано в небогатой семье. Его отец был начальником железнодорожной станции. В 1940 г. он отправился в Милан учиться в Художественной академии Брера. После окончания Второй мировой войны он поступает в Политехнический институт, но оставляет учебу, не сдав нескольких экзаменов для получения диплома В это время его внимание привлекают дизайн сцены и создание театральных декораций. Летом 1950 г. великий Франко Паренти с радостью принимает его в свою театральную компанию. Некоторое время он еще работает помощником архитектора, впоследствии бросает эту работу, разочаровавшись из-за коррупции, господствующей в строительстве. В 1951...1952 гг. Дарио Фо дебютировал с серией монологов под названием <Малышня>, которая имела успех. Эта серия переросла в личное шоу на Итальянском национальном радио и сделала Фо известным. 24 июня 1954 г. он женится на актрисе Франке Раме. С того времени она на долгие годы стала неотъемлемой частицей театральной компании Фо-Раме, коллегой и помощником Дарио Фо. Кроме того, что Дарио Фо известен как автор пьес (наиболее популярная <Случайная смерть анархиста>), он еще является режиссером, художником сцены и по костюмам, а иногда он еще сочиняет музыку для своих представлений. С 1955 г. Дарио Фо успешно работает в кинематографе, пишет сцены вместе с Скарпелли, Сколой, Пинелли и Понти. В 1957...1958 гг. компания Фо-Раме делает свой дебют в Миланском Пикколо Театро, затем отправляется в годовой тур по всей Италии. В 1961 г. проходит первое выступление за границей в Стокгольме, потом в Польше. Театр Дарио Фо побывал в 73 странах мира. В 1968...1969 гг. Фо и Раме создают новую независимую театральную компанию <Нуова сцена>, куда входят около 30 молодых актеров и рабочих сцены. По приглашению RA? 2 Фо возвращается на телевидение (1976...1977), на котором он сделал свой дебют. В 1981 г. Копенгагенский университет наградил Фо престижной премией Соннинга, которую он посвятил Франке. В 1990...1991 гг. Дарио Фо снова выступает на сцене со своими новыми монологами. Нобелевскую премию по литературе 1997 г. была присуждена Дарио Фо <за то, что он, наследуя средневековых шутов, порицает власть и авторитет и защищает достоинство угнетенных>. В течение всей своей творческой жизни Дарио Фо и Франка Раме вели активную общественную жизнь, которая иногда превращалась в политическую борьбу. В сатирических комедиях Фо на евангельские сюжеты <Архангелы не играют во флиппер> (1959), <Мистерия-буфф> (1969), а также в пьесе <Случайная смерть анархиста> (1971) социальный гротеск доведен до карикатуры. До 1986 г. Фо написал сорок пьес, которые идут сейчас в 48 странах мира.